Une recherche menée par des scientifiques de l’Université de Washington (États-Unis) a montré que le authentique responsable d'Alzheimer sont les oligomères bêta-amyloïdes -Petits agrégats de protéine bêta-amyloïde-, et qu'il est possible d'inhiber ces agents toxiques avec des peptides synthétiques et d'empêcher ainsi le développement de la maladie.

Les chercheurs ont utilisé des techniques spectroscopiques pour observer les étapes du développement du groupe bêta-amyloïde, des monomères aux oligomères de six et douze protéines et plaques en cellules neurales humaines Ils ont été cultivés en laboratoire, ce qui leur a permis de confirmer que les stades oligomères étaient plus toxiques pour les neurones, une découverte qui coïncide avec les rapports cliniques de plaques bêta-amyloïdes dans le cerveau d'individus sans Alzheimer.

Ces experts ont conçu et élaboré peptides de feuille alpha synthétiques -Composé chacun de 23 acides aminés, qui sont les composants de base des protéines- qui ne sont pas toxiques pour les cellules, et a constaté qu'ils neutralisaient les oligomères bêta-amyloïdes dans les cultures cellulaires et inhibaient l'agrégation supplémentaire en bloquant des parties du Oligomères impliqués dans la formation de groupes plus importants.

Une thérapie qui inhibe la toxicité de la bêta-amyloïde

Ils ont également observé que les peptides étaient également protégés contre les dommages causés par les oligomères toxiques lors d'expérimentations effectuées sur des animaux de laboratoire. En particulier, le traitement avec des feuilles alpha synthétiques a retardé l’apparition de la paralysie provoquée par la bêta-amyloïde chez le ver commun de laboratoire. Caenorhabditis elegans (un modèle de maladie d'Alzheimer).

Le traitement avec des feuilles alpha synthétiques a retardé l'apparition de la paralysie causée par la bêta-amyloïde dans un modèle animal de la maladie d'Alzheimer

Valerie Draggett, chercheuse à l'Université du Wisconsin et auteure du travail, a expliqué que les peptides qu'ils ont créés sont spécifiquement conçues pour cibler une structure bêta amyloïde formée par des oligomères toxiques et peuvent inhiber l'agrégation et la toxicité de la bêta. amyloïde sans endommager les monomères biologiquement actifs.

Le prochain objectif de ces scientifiques est de développer des composés plus efficaces pour éliminer les oligomères toxiques et, selon M. Draggett, de trouver des outils de diagnostic permettant de détecter les oligomères toxiques chez l'homme, ainsi que des options thérapeutiques sûres et efficaces contre la bêta-amyloïde.

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